Las células llevan a cabo simultáneamente muchas reacciones químicas necesarias para la vida humana. Las celulas regulan la velocidad de las reacciones químicas con grandes moléculas denominadas ENZIMAS, que son catalizadores proteicos formados por una o varias cadenas polipeptídicas, que aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin consumirse en estas. Aunque la mayoría de las enzimas son proteicas, se han descubierto algunos tipos de ARN que tienen actividad catalítica.
Todas las reacciones (tanto exergónicas como endergónicas), tienen una barrera energética conocida como energía de activación (Ea), que es la cantidad de energía que se requiere para romper los enlaces químicos existentes e iniciar una reacción. Las enzimas cambian la velocidad de la reacción al disminuir la Ea necesaria para iniciar una reacción química.
Las enzimas deben catalizar el rompimiento de los enlaces de las moléculas reactantes que serán transformadas en una reacción química, llamadas sustratos. Por lo tanto tiene que haber una estrecha relación entre la enzima y el sustrato. Como hay una estrecha relación entre la forma del sitio activo y la forma del sustrato, la mayoría son enzimas muy específicas.
La región de la enzima que entra en contacto con el sustrato se denomina “sitio activo”. La unión con el sustrato esta determinada por el tipo de grupo de radicales que presentan en esta región de las enzimas. Por ejemplo un radical con carga positiva, se une a un sitio cargado negativamente de la molécula del sustrato.
En la imagen se muestra como la enzima se une al sustrato en un punto en el que se llama complejo enzima-sustrato., lo que permite la transformación química del sustrato dando como resultado uno o mas productos.
Tipos de "encaje de enzimas"
Algunos tipos de enzimas con sus respectivas funciones:
- oxidorreductasa: reacciones de transferencia electrónicas.
- Transferasas: transferencia de grupos funcionales.
- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis.
- Isomerasas: Reacciones de isomeración.
Algunas enzimas son solo proteínas y otras requieren de cofactores. Otras tienen dos componentes: una proteína llamada apoenzima y un componente químico denominado cofactor (puede ser orgánico e inorgánico). Ninguno de los dos tiene capacidad catalítica por si solo, la enzima solo puede funcionar cuando ambos se combinan.
La mayoría de los oligoelementos (como hierro, manganeso, zinc, cobre) funcionan como cofactores. Y cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima, que mayoritariamente se sintetizan a partir de vitaminas.
¿Qué factores afectan a las enzimas?
- Concentración del sustrato: A medida que aumenta la concentración de sustrato aumenta la velocidad de la reacción. Pero cabe mencionar que existe un cierto punto máximo al cual aunque se le agregue mas sustrato este no actuará con una mayor velocidad, por lo tanto, se dice que ha alcanzado una velocidad máxima y el sistema está saturado.
- Temperatura y PH: Cada enzima tiene una temperatura y PH a los cuales la velocidad e reacción es máxima, esto corresponde a un valor óptimo. A medida que se aleja de ellos ya sea aumentando o disminuyendo, disminuye la actividad enzimática.
Regulación de la actividad enzimática
Puede ocurrir a través de la interacción alostérica, que ocurre cuando una molécula distinta del sustrato se combina con una enzima en un sitio diferente del sitio activo, y al hacer esto, altera la conformación del sitio activo tornándolo funcional o no funcional.
La inhibición por retroalimentación negativa ocurre cuando el producto de una reacción enzimática actúa como efector alostérico, inhibiendo temporalmente la actividad de una enzima. De esta manera, el efector alostérico detiene temporalmente la serie de reacciones químicas. Existen diferentes mecanismos de inhibición que contrarrestan la acción de las enzimas:
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
- Inhibición irreversible
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